Protein- och polypeptidstruktur

Det finns fyra nivåer av struktur som finns i polypeptider och proteiner. Den primära strukturen för ett polypeptidprotein bestämmer dess sekundära, tertiära och kvartära strukturer.

Den primära strukturen för polypeptider och proteiner är sekvensen av aminosyror i polypeptidkedjan med hänvisning till platserna för eventuella disulfidbindningar. Den primära strukturen kan betraktas som en fullständig beskrivning av alla kovalent bindning i en polypeptidkedja eller protein.

Det vanligaste sättet att beteckna en primär struktur är att skriva aminosyrasekvensen med hjälp av standardförkortningarna med tre bokstäver för aminosyrorna. Till exempel är gly-gly-ser-ala den primära strukturen för en polypeptid som består av glycin, glycin, serin, och alanin, i den ordningen, från den N-terminala aminosyran (glycin) till den C-terminala aminosyran (alanin).

Sekundärstruktur är den ordnade anordningen eller konformationen av aminosyror i lokala regioner av en polypeptid eller proteinmolekyl. Vätebindning spelar en viktig roll för att stabilisera dessa vikningsmönster. De två huvudsakliga sekundära strukturerna är alfa-spiralen och det anti-parallella beta-veckade arket. Det finns andra periodiska överensstämmelser men α-helix och ß-veckat ark är det mest stabila. En enda polypeptid eller protein kan innehålla flera sekundära strukturer.

En a-helix är en högerhänt eller medurs spiral där varje peptidbindning är i trans konformation och är plan. Amingruppen för varje peptidbindning löper i allmänhet uppåt och parallellt med spiralen. karbonylgruppen pekar generellt nedåt.

Det p-veckade arket består av utsträckta polypeptidkedjor med angränsande kedjor som sträcker sig anti-parallellt med varandra. Liksom med a-spiralen är varje peptidbindning trans och plan. Amin- och karbonylgrupperna av peptidbindningar pekar mot varandra och i samma plan, så vätebindning kan uppstå mellan angränsande polypeptidkedjor.

Spiralen stabiliseras genom vätebindning mellan amin och karbonyl grupper av samma polypeptidkedja. Det veckade arket stabiliseras av vätebindningar mellan amingrupperna i en kedja och karbonylgrupperna i en angränsande kedja.

Den tertiära strukturen för en polypeptid eller protein är det tredimensionella arrangemanget av atomerna i en enda polypeptidkedja. För en polypeptid bestående av ett enda konformationellt vikningsmönster (t.ex. en alfa-spiral) kan den sekundära och den tertiära strukturen vara en och samma. För ett protein som består av en enda polypeptidmolekyl är tertiär struktur den högsta strukturenivån som uppnås.

Tertiär struktur upprätthålls till stor del av disulfidbindningar. Disulfidbindningar bildas mellan sidokedjorna på cystein genom oxidation av två tiolgrupper (SH) för att bilda en disulfidbindning (S-S), även ibland kallad en disulfidbrygga.

Kvaternär struktur används för att beskriva proteiner som består av flera underenheter (flera polypeptidmolekyler, var och en kallas en 'monomer'). De flesta proteiner med en molekylvikt över 50 000 består av två eller flera icke-kovalentbundna monomerer. Arrangemanget av monomererna i det tredimensionella proteinet är den kvartära strukturen. Det vanligaste exemplet som används för att illustrera kvartärstrukturen är hemoglobin protein. Hemoglobins kvartära struktur är paketet med dess monomera underenheter. Hemoglobin består av fyra monomerer. Det finns två a-kedjor, vardera med 141 aminosyror, och två p-kedjor, var och en med 146 aminosyror. Eftersom det finns två olika subenheter, uppvisar hemoglobin heteroquaternary struktur. Om alla monomererna i ett protein är identiska, finns det homokvaterära strukturer.

Hydrofob interaktion är den huvudsakliga stabiliserande kraften för underenheter i kvartärstruktur. När en enda monomer viks in i en tredimensionell form för att utsätta sina polära sidokedjor för en vattenhaltig miljön och för att skydda dess icke-polära sidokedjor finns det fortfarande några hydrofoba sektioner på de utsatta yta. Två eller flera monomerer kommer att samlas så att deras exponerade hydrofoba sektioner är i kontakt.

Vill du ha mer information om aminosyror och proteiner? Här är några extra online-resurser på aminosyror och kiralitet av aminosyror. Förutom allmänna kemitekster, kan information om proteinstruktur hittas i texter för biokemi, organisk kemi, allmän biologi, genetik och molekylärbiologi. Biologiteksterna innehåller vanligtvis information om processerna för transkription och översättning, genom vilken den organiska genetiska koden används för att producera proteiner.